Guía docente de Estructura de Macromoléculas (2611122)

Haber cursado las asignaturas del módulo 1 "Química para las Biociencias" y del módulo 3 "Física, Matemáticas e Informática para las Biociencias Moleculares".

En el caso de utilizar herramientas de IA para el desarrollo de la asignatura, el estudiante debe adoptar un uso ético y responsable de las mismas. Se deben seguir las recomendaciones contenidas en el documento de "Recomendaciones para el uso de la inteligencia artificial en la UGR" publicado en esta ubicación: https://ceprud.ugr.es/formacion-tic/inteligencia-artificial/recomendaciones-ia#contenido0

• Estructura y función de las biomoléculas.
• Fuerzas inter e intramoleculares no covalentes que determinan las estructuras de los biopolímeros.
• Estructura de proteínas.
• Estructura de los ácidos nucléicos.
• Complejos y estructuras supramoleculares.
• Técnicas aplicadas a la elucidación de estructuras de macromoléculas.
• Termodinámica estadística y sus aplicaciones en las ciencias de la vida.
• Cambios conformacionales y plegamiento de proteínas y ácidos nucleicos
• Termodinámica de las interacciones proteína-ligando

SABER:

• Comprender la naturaleza de las fuerzas que gobiernan el plegamiento, la estabilidad y las interacciones de las macromoléculas biológicas.
• Saber calcular los parámetros cinéticos y termodinámicos que definen la estabilidad de las macromoléculas biológicas y la unión de ligandos a macromoléculas.
• Conocer y comprender las bases de las técnicas experimentales utilizadas para el estudio de la estructura de macromoléculas.
• Conocer bien las bases estructurales y termodinámicas de las interacciones de proteínas y ácidos nucleicos.

SABER HACER:

• Analizar correctamente sobre datos publicados u obtenidos experimentalmente sobre la estabilidad de macromoléculas, cinética de plegamiento, constantes de afinidad y sitios de unión de un ligando a una macromolécula.
• Interpretar los resultados que se obtienen de estudios estructurales de proteínas y ácidos nucleicos.
• Obtener de las bases de datos estructurales (PDB, etc.) estructuras de proteínas y ácidos nucleicos y manejar software para la visualización y comprensión de las relaciones estructura función de macromoléculas.

TEMARIO TEÓRICO:

TEMA I: LAS BASES ESTRUCTURALES DE LAS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS.

• La relación estructura-función de las biomacromoléculas.
• Aminoácidos y polipéptidos
• Interacciones no covalentes que determinan la estructura y la estabilidad de las macromoléculas biológicas
• Estructura secundaria.
• Proteínas fibrosas
• Estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.
• Clasificación estructural de las proteínas. Motivos y dominios estructurales.
• Modelado y predicción de la estructura de las proteínas.
• Complejos macromoleculares.
• Proteínas intrínsecamente desordenadas.
• Ácidos nucleicos. Tipos de estructuras.

TEMA II: TÉCNICAS DE CARACTERIZACIÓN ESTRUCTURAL DE BIOPOLÍMEROS

• Introducción a los métodos experimentales espectroscópicos.
• Difracción de rayos X. Fundamentos y cristalografía macromolecular.
• Espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN).
• Crio-microscopía electrónica.

TEMA III: CAMBIOS CONFORMACIONALES E INTERACCIONES EN PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS.

• Formalismo y medida del equilibrio conformacional en biopolímeros.
• Equilibrio conformacional en proteínas. La estabilidad de las proteínas.
• Transiciones conformacionales en ácidos nucléicos.
• Cinética del plegamiento de proteínas,
• El plegamiento incorrecto y patologías asociadas.
• Interacciones biomoleculares.

ACTIVIDADES EN GRUPOS REDUCIDOS

Seminarios

• Seminario 1: Bases de datos para el estudio de las macromoléculas biológicas (aula de informática, 2 horas)
• Seminario 2: Análisis curvas de desnaturalización de proteínas mediante Excel Solver (aula de informática, 2 horas)

Prácticas en laboratorio y aula de informática:

1. Visualización y análisis de estructuras de proteínas (aula de informática, 2 horas)
2. Visualización de estructuras de ácidos nucleicos (aula de informática, 2 horas)
3. Comparación de estructuras y modelado por homología (aula de informática, 2 horas)
4. Cristalización de proteínas (laboratorio, 3 horas)
5. Interpretación de mapas de densidad electrónica obtenidos por cristalografía de RX (aula de informática, 2 horas)
6. Interpretación de espectros de RMN 2D de un polipéptido (aula de informática, 2 horas)
7. Desnaturalización química de una proteína (laboratorio, 3 horas)

• Biophysical Chemistry. Part I, II y III. Cantor and Schimmel. Ed. W. H. Freeman and Company. 1980 (Inglés).
• Bioquímica. Christopher K. Mathews y K. E. van Holde. Ed. McGraw-Hill Interamericana. 2º Edición. 2003 (Castellano).
• Principles of Physical Biochemistry, Holde, Kensal Edward van , Johnson, W. Curtis, Ho, P. Shing. Upper Saddle River, New Jersey : Prentice Hall, 2006 (Inglés)
• Protein Structure and Function, Petsko, Gregory A., Ringe, Dagmar, London : New Science Press, 2004 (Inglés).
• Physical Chemistry of Macromolecules (Second Edition). S. F. Sun. John Wiley & Sons, Inc. 2º Edición. 2004 (Inglés).
• Estructura de Proteínas. Carlos Gómez-Moreno y Javier Sancho (Coords.) Ariel Ciencia. 2003 (Español).
• Protein Structure, Stability, and Folding. Editado por Kenneth P Murphy. Humana Press 2001 (Inglés).
• Biological Spectroscopy. I. D. Campbell and R.A. Dwek. Ed. The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc.1984 (Inglés).
• NMR of proteins and nucleic acids. Kurt Wüthrich. John Wiley & Sons. 1986 (Inglés).
• Nuclear Magnetic Resonance. P.J. Hore. Ed. Oxford Science Publications. 1995 (Inglés).
• Structure Determination by X-Ray Crystallography .Mick Inkpen, M F C Ladd and R A Palmer. Ed. Springer 1994 (Inglés).
• An Introduction to X-Ray Crystallography. Second Edition. Michael M Woolfson. Cambrige Unversity Press. 1997 (Inglés).
• Crystallography made crystal clear. A guide for users of macromolecular models. 3rd Ed. Gale Rhodes. Elsevier. 2006 (Inglés)
• An introduction to statistical thermodynamics. Robert P H Gasser & W Graham Richards. World Scientific Publishing Co. 2001 (Inglés).
• Estructura del ADN. J.A. Subirana. Ed. Alhambra, colección Exedra. 1985 (Castellano).

• The Physical Basis of Biochemistry. Peter R Bergethon. Ed. Springer 1998 (Inglés).
• Biophysical Chemistry. A. Cooper. Royal Society of Chemistry 2004 (Inglés).
• Principles of Protein Structure. G.E. Schulz and R. H. Schirmer. Ed. Springer-Verlag. 1979 (Inglés).
• Proteins. Structures and Molecular Properties. Thomas E. Creighton. 21 Edition.Ed. W. H. Freeman and Company. 1993 (Inglés).
• Bioquímica Física. K. E. Van Holde. Ed. Alhambra, colección Exedra. 1980 (Castellano).
• Protein-Ligand Interactions. A Practical Approach. Stephen E Harding. Oxford University Press. 2000 (Inglés).
• Dna-Protein Interactions. Andrew ArthurT ravers. Chapman & Hall. 1993 (Inglés).
• Understanding DNA. R.C. Calladine, Horace R. Drew, Ben F. Luisi, Andrew A. Travers. Elsevier 2004 (Inglés).
• Biological Thermodynamics. Donald T. Haynie. Cambridge University Press 2001 (Inglés). Statistical thermodynamics. Fundamentals and Applications. Laurendeau N.M. Cambridge University Press 2005 (Inglés).

• http://prado.ugr.es - Plataforma de Recursos de Apoyo a la Docencia, PRADO2, UGR. en la red.
• http://quimicafisica.ugr.es – Página web del Departamento de Química Física de la Universidad de Granada
• http://www.sbe.es/ - La Sociedad de Biofísica de España.
• http://www.sebbm.es/ - La Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular.

• MD01. Lección magistral/expositiva 
• MD03. Prácticas de laboratorio y/o informática 
• MD04. Seminarios y talleres 
• MD05. Orientación y seguimiento de trabajos en grupo y/o individuales 
• MD07. Actividad no presencial de aprendizaje mediante el estudio de la materia, el análisis de documentos, la elaboración de memorias... 

• Exámenes escritos (70%): Realización de dos exámenes escritos sobre los contenidos de la asignatura. El examen incluirá preguntas teóricas, problemas y ejercicios prácticos. La calificación final de los exámenes será la media simple de la nota obtenida en cada uno de ellos.
• Examen de prácticas (15%). Realización de un examen con cuestiones y casos prácticos relacionados con las prácticas realizadas en la asignatura.
• Informes de prácticas (15%). Elaboración y presentación de informes que recojan los aspectos prácticos y el análisis de datos realizado en las sesiones prácticas. Se valorará la adquisición de habilidades prácticas y la presentación del cuaderno de laboratorio.

La asistencia a las prácticas es obligatoria. La ausencia injustificada a cualquiera de las sesiones de prácticas supondrá una calificación de cero correspondiente a la práctica no realizada.

Para aprobar la asignatura será necesario cumplir las siguientes condiciones:

1. La nota obtenida en cada uno de los tres componentes de evaluación debe ser superior a cuatro puntos sobre 10.
2. La media global ponderada de las notas de las tres actividades de evaluación debe ser superior a cinco puntos sobre 10.

Se realizará un examen único que constará de dos partes:

1. Ejercicios que implican cálculos y preguntas teóricas razonadas sobre los contenidos de la asignatura.
2. Preguntas relacionadas con las prácticas.

El porcentaje de peso de cada parte del examen en la calificación final será 70% y 30%, respectivamente.

Para aprobar la asignatura será necesario cumplir las siguientes condiciones:

1. La nota obtenida en cada uno de los componentes de evaluación debe ser superior a cuatro puntos sobre 10.
2. La media global ponderada de las notas de las dos actividades de evaluación debe ser superior a cinco puntos sobre 10.

El estudiante podrá acogerse al sistema de evaluación única final de acuerdo con la vigente Normativa de Evaluación y de Calificación de los estudiantes de la Universidad de Granada.

La evaluación única final consistirá en un examen único que abarcará los contenidos teóricos y prácticos de la asignatura. El examen constará de dos partes:

1. Ejercicios que implican cálculos y preguntas teóricas razonadas sobre los contenidos de la asignatura.
2. Preguntas relacionadas con las prácticas.

El porcentaje de peso de cada parte del examen en la calificación final será 70% y 30%, respectivamente.

Para aprobar la asignatura será necesario cumplir las siguientes condiciones:

1. La nota obtenida en cada uno de los componentes de evaluación debe ser superior a cuatro puntos sobre 10.
2. La media global ponderada de las notas de las dos actividades de evaluación debe ser superior a cinco puntos sobre 10.

• Alumnos con necesidades específicas de apoyo educativo (NEAE)

Siguiendo las recomendaciones de la CRUE y del Secretariado de Inclusión y Diversidad de la UGR, los sistemas de adquisición y de evaluación de competencias recogidos en esta guía docente se aplicarán conforme al principio de diseño para todas las personas, facilitando el aprendizaje y la demostración de conocimientos de acuerdo a las necesidades y la diversidad funcional del alumnado. La metodología docente y la evaluación serán adaptadas al alumnado con NEAE, conforme al Artículo 11 de la Normativa de Evaluación y de Calificación de estudiantes de la UGR, publicada en el Boletín Oficial de la UGR nº 112, de 9 de noviembre de 2016.

• Inclusión y Diversidad de la UGR

En el caso de estudiantes con discapacidad u otras NEAE, el sistema de tutoría deberá adaptarse a sus necesidades, de acuerdo a las recomendaciones de la Unidad de Inclusión de la UGR, procediendo los Departamentos y Centros a establecer las medidas adecuadas para que las tutorías se realicen en lugares accesibles. Asimismo, a petición del profesorado, se podrá solicitar apoyo a la unidad competente de la Universidad cuando se trate de adaptaciones metodológicas especiales.

• Página web del grado: http://grados.ugr.es/bioquimica

• Plataforma docente PRADO: www. https://prado.ugr.es

Collaborative Computational Project for NMR (CCPN) https://ccpn.ac.uk/

UCSF Chimera X. https://www.cgl.ucsf.edu/chimerax/

Moorhen. https://moorhen.org/